일반적으로 항암치료는 p53이라는 암발생 억제 단백질의 발현을 통해 이뤄지는데 이 단백질이 분해되지 않고 오랫동안 기능을 유지해야 항암효과를 극대화할 수 있다. p53은 단백질 분해억제 효소(HAUSP)와 단백질 분해 유도 효소(MDM2)에 의해 조절되는데 두 효소를 적절히 조절할 수 있는 물질을 개발하는 것이 이 분야 연구의 핵심과제다. 연구팀은 포항방사선가속기의 빔라인을 이용해 HAUSP 효소와 바이러스 단백질의 복합체 입체구조를 규명함으써 바이러스에서 유래한 펩타이드 vif1과 vif2가 HAUSP 효소의 기능을 억제해 결과적으로 p53 암억제 단백질을 안정화시킨다는 사실을 확인했다.

김명희 박사는 "HAUSP는 중요 항암치료제의 표적단백질로서 HAUSP와 이의 기능을 제어할 수 있는 펩타이드의 발견은 매우 의미 있는 결과"라며 "특히 현재 미국에서 임상 개발중인 p53의 안정화 항암치료제보다 더 강력한 잠재성을 지니고 있어 새로운 항암치료제를 제시하고 있으며, 앞으로 차세대 항암치료제의 개발을 가속화 시킬 수 있을 것"이라고 연구 의의를 밝혔다.